Proteine

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Proteine
Pro|te|i|ne ‚Ć©Pl.‚Ć™ hochmolekulare Verbindungen aus Kohlenstoff-, Wasserstoff-, Stickstoff- u. Sauerstoffatomen, z.¬†T. auch Phosphor u. Schwefel, die durch Verkn√ľpfung von Aminos√§uren unter Wasseraustritt entstehen u. durch die Peptidbindung charakterisiert werden (neben den Kohlenhydraten u. Fetten sind Proteine die wichtigsten Bestandteile aller Lebewesen, indem sie Zellstrukturen bilden u. z.¬†T. als Enzyme am Stoffwechsel beteiligt sind); Sy Eiwei√üe [zu grch. protos ‚Äěder erste‚Äú]

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Proteine
 
[zu griechisch pr√Ķtos ¬ĽErster¬ę, nach der irrt√ľmlichen Annahme, dass alle Eiwei√ük√∂rper auf einer Grundsubstanz basieren], Singular Protein das, -s, Eiwei√üe, Eiwei√üstoffe, hochmolekulare Verbindungen, die als Polykondensationsprodukte von Aminos√§uren anzusehen sind, wobei alle Proteine im Wesentlichen aus 20 (den so genannten proteinogenen) der insgesamt √ľber 400 nat√ľrlich vorkommenden Aminos√§uren aufgebaut sind. Die Reihenfolge der Aminos√§uren ist f√ľr jedes Protein charakteristisch, ebenso wie die Kettenl√§nge, die von wenigen (Oligopeptide), meist jedoch √ľber 100 (Polypeptide) bis √ľber 1 000 Aminos√§uren reicht, die √ľber Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Dementsprechend besitzen Proteine Molek√ľlmassen von etwa 2 000 bis √ľber 1 Mio. Von den nur aus Aminos√§uren aufgebauten, einfachen Proteinen unterscheidet man die zusammengesetzten oder konjugierten Proteine, die zus√§tzlich einen kovalent gebundenen Nichtproteinanteil (prosthetische Gruppe) enthalten, so z. B. Metallionen (Metalloproteine), Lipide (Lipoproteine), Kohlenhydrate (Glykoproteine), Nukleins√§uren (Nukleoproteine).
 
Proteine sind in der belebten Natur sehr weit verbreitet. Sie stellen mehr als 50 % der organischen Bestandteile des Zellplasmas und damit den mengenm√§√üig, aufgrund ihrer strukturellen Vielfalt aber auch den funktionell wichtigsten Anteil lebender Organismen dar. So sind sie als Enzyme unverzichtbar f√ľr einen geregelten Ablauf der Stoffwechselreaktionen sowie f√ľr deren Regulation durch Hormone, die h√§ufig Peptide oder Proteine sind. Als Ger√ľstsubstanzen (z. B. Kollagen, Keratin) tragen Proteine wesentlich zum Aufbau der Organe und Gewebe bei; kontraktile Proteine, z. B. bei Einzellern und als Muskelproteine, verleihen die F√§higkeit zur aktiven (Fort-)Bewegung. Proteine dienen dem Transport der Atemgase (z. B. H√§moglobin), sind Tr√§ger der Immunabwehr und spielen eine entscheidende Rolle u. a. bei der Blutgerinnung oder der Steuerung der Genaktivit√§ten.
 
 
Proteine k√∂nnen nach verschiedenen Kriterien klassifiziert werden. Nach dem Vorkommen unterscheidet man zwischen Virus-, bakteriellen, pflanzlichen und tierischen Proteinen oder je nach Vorkommen innerhalb eines Organismus z. B. zwischen Blutproteinen, Milchproteinen, Muskelproteinen; in Abh√§ngigkeit von ihrer physiologischen Wirkung werden u. a. Enzymproteine, Transportproteine, kontraktile Proteine, Rezeptorproteine, Speicherproteine oder die der Genregulation dienenden Aktivator- und Repressorproteine unterschieden. Physikalisch-chemisch werden die Proteine meist nach ihrer Molek√ľlgestalt und ihren L√∂slichkeitseigenschaften in die wasserunl√∂sliche, Faserstruktur besitzenden Skleroproteine (Strukturproteine, Ger√ľsteiwei√üe, Faserproteine; z. B. Keratine, Kollagen) und die wasserl√∂sliche Sph√§roproteine (globul√§re Proteine; z. B. die Proteine des Blutserums, des Eiklars und die meisten Enzyme) eingeteilt oder auch nach ihrer molekularen Struktur. Als Prim√§rstruktur bezeichnet man die f√ľr jedes Protein typische Aufeinanderfolge der Aminos√§uren in den Peptidketten, die genetisch in der Basensequenz der jeweiligen Proteingene festgelegt ist. Die √Ąhnlichkeit der Prim√§rstruktur homologer Proteine (z. B. der Cytochrome) verschiedener Arten ist ein Ma√ü f√ľr die Verwandtschaft derselben untereinander und wird zur phylogenetischen Klassifizierung genutzt. Die Sekund√§rstruktur der Proteine ist durch Ausbildung von Wasserstoffbr√ľcken (H-Br√ľcken) zwischen CO- und NH-Gruppen der Peptidketten gekennzeichnet. Intramolekulare H-Br√ľcken f√ľhren zu schraubig gewundenen Polypeptidketten (őĪ-Helix- oder őĪ-Keratinstruktur), intermolekulare H-Br√ľcken zu einer mehr oder weniger flachen, leicht aufgefalteten Struktur der Polypeptidketten (Faltblatt- oder ő≤-Keratinstruktur). Die durch Disulfidbr√ľcken und durch elektrostatischen Wechselwirkungen zwischen polaren Substituenten (v. a. Carboxyl- und Aminogruppen) zustande kommende r√§umliche Anordnung einer Polypeptidkette wird als Terti√§rstruktur bezeichnet. Sie bestimmt die Molek√ľlgestalt und die Anordnung reaktiver Zentren (z. B. bei Enzymen). Als Quart√§rstruktur bezeichnet man die Aggregation mehrerer gleicher oder ungleicher Polypeptidketten (unter Erhaltung der Sekund√§r- und Terti√§rstruktur) zu einem Molek√ľl, wobei der Zusammenhalt der Untereinheiten v. a. durch nichtkovalente Bindungen, seltener auch durch Disulfidbr√ľcken zustande kommt. Proteine mit Quart√§rstruktur sind weit verbreitet (z. B. die meisten Enzyme, H√§moglobin).
 
Eigenschaften der Proteine:
 
Sekund√§r-, Terti√§r- und Quart√§rstruktur k√∂nnen durch die Einwirkung von Detergenzien, starke pH-Wert√§nderungen, Erhitzen, UV- oder R√∂ntgenstrahlung zerst√∂rt werden. Dieser Vorgang der Denaturierung, der dem √úbergang von einem hochgeordneten in einen ungeordneten Zustand (¬ĽZufallskn√§uel¬ę) entspricht, f√ľhrt zu v√∂llig ver√§nderten physikalischen und chemischen Eigenschaften der Proteine und auch zum Verlust ihrer biologischen Aktivit√§t. Wichtig f√ľr die Pufferwirkung der Proteine im Organismus ist ihre durch die Anwesenheit freier saurer und basischer Gruppen bewirkte Ampholytnatur, d. h., sie k√∂nnen in Abh√§ngigkeit vom pH-Wert des L√∂sungsmittels die Eigenschaften von S√§uren oder Basen besitzen. Bei der Ausbildung der Terti√§rstruktur sind bei den meisten Proteinen die hydrophoben, unpolaren Aminos√§urereste ins Molek√ľlinnere gerichtet und die hydrophilen, polaren Reste nach au√üen. Letztere bilden Wasserstoffbr√ľcken mit den Wassermolek√ľlen des L√∂sungsmittels aus, was zur Bildung einer das Protein umgebenden Hydrath√ľlle f√ľhrt. Lediglich bei Membranproteinen befinden sich viele unpolare Aminos√§urereste an der Oberfl√§che; sie dienen der Verankerung des Proteins in der Lipiddoppelschicht der Membran.
 
Charakterisierung und Synthese von Proteinen:
 
Das Molekulargewicht von Proteinen l√§sst sich u. a. bestimmen durch Elektrophorese oder aus den Sedimentationsgeschwindigkeiten bei Ultrazentrifugation. Die Bestimmung der Aminos√§urezusammensetzung erfolgt nach Hydrolyse des Proteins im Aminos√§ureanalysator; die Aminos√§uresequenz kann durch Partialhydrolyse, die zu Teilpeptiden f√ľhrt, und deren nachfolgende Zerlegung durch die Reaktionsfolgen des Edman-Abbaus ermittelt werden. Diese Methode wird zunehmend ersetzt durch gentechnologischen Methoden, mit deren Hilfe die f√ľr ein Protein kodierende Nukleotidsequenz auf der DNA bestimmt und daraus die Aminos√§uresequenz des Proteins abgeleitet wird. Zur Ermittlung der r√§umlichen Struktur eines Proteins (Terti√§r-, Quart√§rstruktur) dient die R√∂ntgenstrukturanalyse. - Die zur Zeit wichtigste Methode f√ľr die Peptidsynthese ist die von R. B. Merrifield eingef√ľhrte und mittlerweile weitgehend automatisierte chemische Synthese an einer Matrix. Zunehmend Bedeutung gewinnen enzymatische Methoden unter Verwendung von Peptidasen und f√ľr die Synthese h√∂hermolekularer Proteine auch gentechnologische Methoden.
 
Ernährungsphysiologische Bedeutung:
 
W√§hrend Pflanzen die zum Aufbau der Proteine notwendigen Aminos√§uren selbst aus anorganischem Substanz aufbauen k√∂nnen, m√ľssen tierische Organismen und der Mensch die zum Proteinaufbau ben√∂tigten Aminos√§uren gr√∂√ütenteils √ľber das Nahrungsprotein zuf√ľhren; dies gilt v. a. f√ľr die essenziellen Aminos√§uren, die der Organismus zum Aufbau lebenswichtiger Proteine braucht, aber nicht selbst herstellen kann. Die nach der Hydrolyse des Nahrungsproteins im Verdauungstrakt freigesetzten Aminos√§uren gehen nach Resorption v. a. in die Proteinbiosynthese ein. Ein Erwachsener synthetisiert t√§glich etwa 400 g Proteine und baut etwa ebenso viel Proteine ab. Der t√§gliche Bedarf eines Erwachsenen bemisst sich auf etwa 1 g/kg K√∂rpergewicht, wobei es keinen Bedarf an bestimmten Proteinen gibt, sondern nur an essenziellen Aminos√§uren. - Im Hinblick auf das Problem, die zunehmende Weltbev√∂lkerung ausreichend mit Nahrungsproteinen zu versorgen, sind sowohl die Erschlie√üung bisher nicht f√ľr die menschliche Ern√§hrung genutzter Proteinquellen (Einzellerproteine aus Mikroorganismen; Blatt- oder Leafproteine aus Luzerne; Krill) von Bedeutung als auch die bessere Ausnutzung pflanzlicher Proteine durch geeignete Lebensmittelkombinationen, in denen sich die Proteine gegenseitig erg√§nzen und aufwerten.
 
Hier finden Sie in √úberblicksartikeln weiterf√ľhrende Informationen:
 
Proteinbiosynthese: Transkription und Translation
 
Eiweißstoffwechsel (Normwerte)
 
Leben auf der Erde: Von der Uratmosphäre zu den ersten Lebewesen
 
Verdauung: Aufschließen und Bereitstellen
 

Universal-Lexikon. 2012.


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